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¿Por qué los glóbulos rojos contienen hemoglobina y no mioglobina?

¿Por qué los glóbulos rojos contienen hemoglobina y no mioglobina?



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Así que estoy leyendo sobre los músculos y me encuentro con la mioglobina. Tiene una afinidad mucho mayor por el oxígeno que la hemoglobina. Entonces, ¿por qué los animales han evolucionado para tener hemoglobina en los glóbulos rojos, en lugar de mioglobina, lo que sería mucho más ventajoso?


Solo para ampliar ligeramente la respuesta de Jack Aidley:

Eche un vistazo a esta sección del libro de texto de bioquímica de Stryer, en particular la figura 10.17, donde puede ver que la hemoglobina ha evolucionado para tener una alta afinidad por el oxígeno en el O2 concentraciones presentes en los pulmones, pero una baja afinidad en el O2 concentraciones presentes en los tejidos periféricos. Esto se logra uniendo el oxígeno de manera cooperativa. Esto significa que la hemoglobina puede liberar del 60 al 70% de su oxígeno unido. En las mismas condiciones, la mioglobina, si se usara en los glóbulos rojos como transportador de oxígeno, liberaría mucho menos.

Por cierto, la figura vinculada muestra una comparación entre la hemoglobina y una proteína hipotética que muestra una saturación del 50% a la misma concentración de oxígeno pero que se une al oxígeno de manera no cooperativa (como la mioglobina).

A continuación, se muestra una comparación más directa de hemoglobina y mioglobina, que se encuentra aquí:

edición agregada para responder a la respuesta de shigeta

No entiendo algunas de las declaraciones de shigeta, así que aquí están mis puntos de vista: si me equivoco, me gustaría (genuinamente) que me corrigieran, ya que tengo que enseñar estas cosas.

... "lo que es particularmente útil acerca de la cooperatividad de la Hb es que el último oxígeno es más difícil de extraer el tetrámero de Hb que el primero".

Esta afirmación contradice mi comprensión del comportamiento de unión al oxígeno de la hemoglobina. En el estado desoxigenado, la proteína está en la conformación conocida como T (por tiempo), y este es un estado de baja afinidad. La unión de una molécula de oxígeno a uno de los grupos hemo en una de las subunidades de globina del tetrámero aumenta la afinidad, de modo que la unión posterior de oxígeno se vuelve más fácil. Los detalles de cómo sucede esto todavía se debaten, pero creo que lo que he dicho hasta ahora es aceptado por todos.

Aquí hay una ecuación para representar la unión de la primera molécula de oxígeno al tetrámero de hemoglobina:

O2 + [Hb]4 <--> [Hb4] O2

Si la Hb desoxigenada tiene una baja afinidad por el oxígeno, entonces ese equilibrio debe estar en el lado izquierdo; en otras palabras, la reacción de derecha a izquierda (liberación) es más rápida que la reacción de derecha a izquierda (unión). Esto no es coherente con la idea de que la hemoglobina se aferra a su último oxígeno.

"El corazón, que es el primer órgano en el ciclo sanguíneo después de que los pulmones usa mucho oxígeno; si la hemoglobina no coopera, podría tomar todo el oxígeno de la hemoglobina justo después del latido cuando usa oxígeno cuando está en peligro, creando un bloque de hemoglobina que está completamente sin oxígeno unido ".

Esto se basa en una visión errónea de la circulación: implica que toda la sangre pasa a través de la arteria coronaria antes de llegar al resto del cuerpo. La sangre oxigenada sale del corazón a través de la aorta. Si bien es cierto que la primera rama de la aorta es la arteria coronaria, la mayor parte de la sangre no entra en esta rama, sino que pasa al resto de la circulación. En este sentido, la circulación coronaria (con lo que me refiero a arteria coronaria> venas coronarias, el propio suministro de sangre del corazón) está en paralelo con el resto del sistema circulatorio, no en serie con él. En reposo, solo el 5% de la producción del corazón va a la circulación coronaria.

Según esta revisión, Regulación del flujo sanguíneo coronario durante el ejercicio (estoy simplificando mucho aquí, pero esta afirmación aparece en la revisión y no se saca de contexto): "El aumento de las demandas de oxígeno del miocardio durante el ejercicio se satisface principalmente aumentando flujo sanguíneo coronario ". En reposo, el corazón ya está extrayendo la mayor parte del oxígeno de su suministro de sangre (vea aquí algunos datos interesantes), por lo que nuevamente no se trata de que el corazón extraiga mucho más; simplemente necesita más sangre y, por supuesto, el aumento de la frecuencia cardíaca lo hará. contribuir a esto. También hay margen para dirigir una mayor proporción del gasto cardíaco a través de la circulación coronaria, pero no he podido encontrar ninguna declaración cuantitativa al respecto. Curiosamente, si observa los datos de la primera tabla de datos aquí, verá que, en reposo, el 22% de la producción del corazón va a la circulación renal, pero que se extrae mucho menos oxígeno de esa sangre (aproximadamente una novena parte de la cantidad que se extrae de la sangre que pasa por la circulación cardíaca). Esto representa una fuente de posible aumento de sangre que se desviará al corazón a expensas de una reducción de la filtración renal.

"Además, la hemoglobina es claramente una adaptación evolutiva en la que cuatro mioglobinas se unieron para formar un aglutinante de oxígeno cooperativo, por lo que en un momento probablemente la mioglobina fue el portador de oxígeno. Hay algunos animales primitivos que no tienen hemoglobina distinta, solo portadores similares a la mioglobina".

Estoy de acuerdo en que está claro que la hemoglobina y la mioglobina evolucionaron a partir de un ancestro monomérico similar a la mioglobina, y que la aparición de una molécula tetramérica creó el potencial para la unión cooperativa de oxígeno. No estoy tan convencido por el resto de la oración. Creo que primero tenemos que ponernos de acuerdo sobre lo que entendemos por portador de oxígeno. Qué I mean es una proteína que es un componente de un sistema circulatorio. No conozco evidencia de que una molécula como la mioglobina pueda realizar esta función. Esto surge directamente de la forma de una curva de unión simple (una hipérbola rectangular). Para que la proteína sea saturable a concentraciones de oxígeno atmosférico, debe tener un cierto KDy esto impide una liberación significativa de oxígeno a concentraciones fisiológicamente útiles. O tiene una proteína que se puede descargar de manera efectiva pero que nunca se saturará con oxígeno, o tiene una molécula que puede saturarse pero que nunca se puede descargar, excepto a concentraciones bajas de oxígeno. Eso es lo notable de la hemoglobina: la aparición de unión cooperativa permitió una interconversión más similar a un interruptor entre un estado de alta afinidad, para cargar, y un estado de baja afinidad, para descargar.

Ahora, si desea incluir el transporte de oxígeno intracelular en su definición de "portador", entonces entramos en un debate completamente diferente sobre el papel de la mioglobina, pero ya lo he hecho durante demasiado tiempo, así que me detendré allí.


Solo quería complementar las otras dos respuestas ... Estaba tratando de usar comentarios pero me quedé sin espacio.

La figura de @AlanBoyd le dice mucho: puede ver que la mioglobina (Mb) tiene una afinidad mucho mayor por el oxígeno, por lo que se asentará en el músculo y tomará el oxígeno que el tejido necesita de la hemoglobina (Hb) a medida que la sangre fluye a través el tejido.

Pero lo que es particularmente útil acerca de la cooperatividad de la Hb es que el último oxígeno es más difícil de extraer el tetrámero de Hb que el primero. Como resultado, la Hb tenderá a retener algo de oxígeno a medida que fluye por el cuerpo, reteniendo algo de su oxígeno en cada molécula de Hb hasta más tarde en el ciclo de oxigenación. Esto mantiene constante la concentración de oxígeno en la sangre. El corazón, que es el primer órgano en el ciclo sanguíneo después de que los pulmones usan mucho oxígeno; si la hemoglobina no coopera, podría tomar todo el oxígeno de la hemoglobina justo después del latido cuando usa oxígeno cuando está angustiado, creando un bloqueo de hemoglobina que está completamente sin oxígeno unido. A medida que esta gran cantidad de hemoglobina circula hacia los capilares, es posible que algunas partes del cuerpo no tengan oxígeno en absoluto.

Además, la hemoglobina es claramente una adaptación evolutiva en la que cuatro mioglobinas se unieron para formar un aglutinante de oxígeno cooperativo, por lo que en un momento probablemente la mioglobina fue el transportador de oxígeno. Hay algunos animales primitivos que no tienen hemoglobina distinta, solo portadores similares a la mioglobina. Además, algunas hemoglobinas no son tetraméricas, pero tienen muchas subunidades, por lo que las curvas de cooperatividad a veces se han ajustado por evolución para diferentes organismos.

Figura anterior: "Representación del tetrámero de Hb y el Mb monomérico. La Hb se compone de cuatro subunidades, dos subunidades α y dos subunidades β, cada una muy homóloga a Mb" (de la figura de referencia)


La sangre necesita poder perder oxígeno y capturarlo, el objetivo es tomar oxígeno en los pulmones y luego liberarlo por todo el cuerpo. La sangre que es realmente buena para absorber oxígeno solo sería una trampa de oxígeno. La mioglobina, que tiene más afinidad por el oxígeno, puede tomar oxígeno de la hemoglobina y almacenarlo en el músculo para un uso futuro cercano.


4.2: Transporte de oxígeno por las proteínas mioglobina y hemoglobina

Muchos microorganismos y la mayoría de los animales obtienen energía por respiración, la oxidación de moléculas orgánicas o inorgánicas por O2. Sin embargo, a 25 ° C, la concentración de oxígeno disuelto en el agua en contacto con el aire es sólo de aproximadamente 0,25 mM. Debido a su alta relación superficie-volumen, los microorganismos aeróbicos pueden obtener suficiente oxígeno para la respiración mediante la difusión pasiva de O2 a través de la membrana celular. Sin embargo, a medida que aumenta el tamaño de un organismo, su volumen aumenta mucho más rápidamente que su superficie, y la necesidad de oxígeno depende de su volumen. En consecuencia, a medida que un organismo multicelular crece, su necesidad de O2 supera rápidamente la oferta disponible a través de la difusión. A menos que se disponga de un sistema de transporte que proporcione un suministro adecuado de oxígeno a las células del interior, no pueden existir organismos que contengan más de unas pocas células. Además, O2 Es un oxidante tan poderoso que las reacciones de oxidación utilizadas para obtener energía metabólica deben controlarse cuidadosamente para evitar liberar tanto calor que el agua de la célula hierva. En consecuencia, en los organismos de nivel superior, el aparato respiratorio se encuentra en compartimentos internos llamados mitocondrias, que son las plantas de energía de una célula. Por lo tanto, el oxígeno debe transportarse no solo a una celda, sino también al compartimento adecuado dentro de una celda.

La mioglobina es una proteína relativamente pequeña que contiene 150 aminoácidos. La unidad funcional de la mioglobina es una complejo de hierro y ndashporfirina que está incrustado en la proteína (Figura 4.2.1). En la mioglobina, el hierro hemo tiene cinco coordenadas, con solo un ligando de histidina imidazol de la proteína (llamado histidina proximal porque está cerca del hierro) además de los cuatro átomos de nitrógeno de la porfirina. Un segundo imidazol de histidina (la histidina distal porque está más distante del hierro) se encuentra en el otro lado del grupo hemo, demasiado lejos del hierro para unirse a él. En consecuencia, el átomo de hierro tiene un sitio de coordinación vacante, que es donde O2 se une.

Figura 4.2.1: Estructura de la desoximioglobina, que muestra el grupo hemo. El hierro en la desoximioglobina tiene cinco coordenadas, con un ligando de histidina imidazol de la proteína. El oxígeno se une en el sitio vacío al hierro.

En la forma ferrosa (desoximioglobina), el hierro tiene cinco coordenadas y un alto giro. Debido a que el Fe 2 + de alto espín es demasiado grande para caber en el "agujero" en el centro de la porfirina, está aproximadamente a 60 pm por encima del plano de la porfirina. Cuando O2 se une a la desoximioglobina para formar oximioglobina, el hierro se convierte de cinco coordenadas (alto giro) a seis coordenadas (bajo giro Figura 4.2.2). Debido a que el Fe 2 + y el Fe 3 + de bajo espín son más pequeños que el Fe 2 + de alto espín, el átomo de hierro se mueve hacia el plano del anillo de porfirina para formar un complejo octaédrico. La O2 presión a la que la mitad de las moléculas en una solución de mioglobina se unen a O2 (PAG1/2) es de aproximadamente 1 mm Hg (1,3 y veces 10 y menos 3 atm).

Figura 4.2.2: Unión de oxígeno a mioglobina y hemoglobina. (a) El ion Fe 2 + en la desoximioglobina tiene un giro alto, lo que lo hace demasiado grande para caber en el "agujero" en el centro de la porfirina. (b) Cuando O2 se une a la desoximioglobina, el hierro se convierte en Fe 3 + de bajo espín, que es más pequeño, lo que permite que el hierro se mueva al plano de los cuatro átomos de nitrógeno de la porfirina para formar un complejo octaédrico.

La hemoglobina consta de dos subunidades de 141 aminoácidos y dos subunidades de 146 aminoácidos, ambas similares a la mioglobina, se le llama tetrámero debido a sus cuatro subunidades. Debido a que la hemoglobina tiene valores de O muy diferentes2propiedades de unión, sin embargo, no es simplemente una & ldquosuper mioglobina & rdquo que puede llevar cuatro O2 moléculas simultáneamente (una por grupo hemo). La forma de la O2-La curva de unión de la mioglobina se puede describir matemáticamente mediante el siguiente equilibrio:

[M b O_ <2> rightleftharpoons M b + O_ <2> ]

La O2-La curva de unión de la hemoglobina tiene forma de S (Figura 4.2.3). Como se muestra en las curvas, a bajas presiones de oxígeno, la afinidad de la desoxihemoglobina por O2 es sustancialmente más baja que la de la mioglobina, mientras que a niveles altos de O2 presiones las dos proteínas tienen O comparable2 afinidades. Las consecuencias fisiológicas de la inusual forma de S O2Las curvas de unión de la hemoglobina son enormes. En los pulmones, donde O2 la presión es más alta, la alta afinidad por el oxígeno de la desoxihemoglobina permite que se cargue completamente con O2, dando cuatro O2 moléculas por hemoglobina. En los tejidos, sin embargo, donde la presión de oxígeno es mucho menor, la menor afinidad por el oxígeno de la hemoglobina le permite liberar O2, lo que resulta en una transferencia neta de oxígeno a la mioglobina.

Figura 4.2.3: La O2-Curvas de unión de mioglobina y hemoglobina. Las gráficas de Y (saturación fraccionada) frente a L (pO2) son hiperbólicas para Mb, pero sigmoideas para Hb, lo que sugiere la unión cooperativa de oxígeno a Hb (la unión del primer oxígeno facilita la unión del segundo, etc.).

La O en forma de S2-La curva de unión de la hemoglobina se debe a un fenómeno llamado cooperatividad, en el que la afinidad de un hemo por O2 depende de si los otros hemes ya están vinculados a O2. La cooperatividad en la hemoglobina requiere una interacción entre los cuatro grupos hemo en el tetrámero de hemoglobina, aunque estén separados por más de 3000 pm, y depende del cambio en la estructura del grupo hemo que ocurre con la unión del oxígeno. Las estructuras de la desoxihemoglobina y la oxihemoglobina son ligeramente diferentes y, como resultado, la desoxihemoglobina tiene un O mucho más bajo.2 afinidad que la mioglobina, mientras que el O2 La afinidad de la oxihemoglobina es esencialmente idéntica a la de la oximioglobina. Unión de las dos primeras O2 moléculas de desoxihemoglobina hace que la estructura general de la proteína cambie a la de la oxihemoglobina, en consecuencia, los dos últimos grupos hemo tienen una afinidad mucho mayor por O2 que los dos primeros.

La afinidad de Hb, pero no de Mb, por el dioxígeno depende del pH. Esto se llama Efecto Bohr, después del padre de Neils Bohr, quien lo descubrió.

Figura 4.2.4: El efecto Bohr

La disminución del pH desplaza las curvas de unión al oxígeno hacia la derecha (a una menor afinidad por el oxígeno). El aumento de [H +] provocará la protonación de las cadenas laterales básicas. En el rango de pH para el efecto Bohr, la cadena lateral con mayor probabilidad de protonarse es His (pKa alrededor de 6), que luego se carga. El candidato más probable para la protonación es His 146 (en la cadena & beta - CH3) que luego puede formar un puente salino con Asp 94 de la cadena & beta (FG1). Este puente de sal estabiliza la carga positiva en His y aumenta su pKa en comparación con el estado de oxiHb. El dióxido de carbono se une covalentemente al N-terminal para formar un carbamato de carga negativa que forma un puente salino con Arg 141 en la cadena alfa. BPG, un ligando fuertemente cargado negativamente, se une en un bolsillo revestido con Lys 82, His 2 y His 143 (todos en la cadena beta). Encaja en una cavidad presente entre las subunidades beta del tetrámero de Hb en el estado T. Observe que todos estos efectores alostéricos conducen a la formación de más puentes salinos que estabilizan el estado T o desoxi. La cavidad central donde BPG se une entre las subunidades beta se vuelve mucho más pequeña con la unión del oxígeno y el cambio al estado oxi o R. Por tanto, BPG se extruye de la cavidad.

La unión de H + y CO2 ayuda a cambiar el equilibrio a desoxiHb, lo que facilita el vertido de oxígeno al tejido. Es en los tejidos que respiran donde el CO2 y los niveles de H + son altos. CO2 se produce a partir de la oxidación de la glucosa a través de la glucólisis y el ciclo de Krebs. Además, altos niveles de CO2 aumentar los niveles de H + a través del siguiente equilibrio:

[ mathrm_ <2> mathrm+ mathrm_ <2> rightleftharpoons mathrm_ <2> mathrm_ <3> rightleftharpoons mathrm^ <+> + mathrm_<3>^<->]

Además, el H + aumenta debido a la producción de ácidos débiles como el ácido pirúvico en la glucólisis.

Hb, mediante la unión de CO2 y H +, además de O2, cumple una función adicional: elimina el exceso de CO2 y H + de los tejidos donde se acumulan. Cuando desoxiHb con H + y CO ligados2 llega a los pulmones, salen como O2 se construye y deoxyHb se convierte en oxyHb.


¿Qué es la hemoglobina?

La hemoglobina es una proteína globular de múltiples subunidades con una estructura cuaternaria. Está compuesto por dos subunidades α y dos β dispuestas en una estructura tetraédrica. La hemoglobina es una metaloproteína que contiene hierro. Cada una de las cuatro subunidades de proteínas globulares está asociada con un grupo hemo protésico, no proteico, que se une a una molécula de oxígeno. La producción de hemoglobina se produce en la médula ósea. Las proteínas de la globina son sintetizadas por ribozomas en el citosol. La parte del hemo se sintetiza en las mitocondrias. Un átomo de hierro cargado se mantiene en el anillo de porfirina mediante la unión covalente de hierro con cuatro átomos de nitrógeno en el mismo plano. Estos átomos de N pertenecen al anillo de imidazol del residuo de histidina F8 de cada una de las cuatro subunidades de globina. En la hemoglobina, el hierro existe como Fe 2+, lo que le da el color rojo a los glóbulos rojos.

Los seres humanos tenemos tres tipos de hemoglobina: hemoglobina A, hemoglobina A2 y hemoglobina F. Hemoglobina A es el tipo común de hemoglobina, que está codificada por HBA1, HBA2, y HBB genes. Las cuatro subunidades de la hemoglobina A constan de dos subunidades α y dos β (α2β2). Hemoglobina A2 y hemoglobina F son raras y constan de dos subunidades α y dos δ y dos subunidades α y dos subunidades γ, respectivamente. En los lactantes, el tipo de hemoglobina es Hb F (α2γ2).

Dado que la molécula de hemoglobina se compone de cuatro subunidades, puede unirse a cuatro moléculas de oxígeno. Por lo tanto, la hemoglobina se encuentra en los glóbulos rojos, como transportador de oxígeno en la sangre. Debido a la presencia de cuatro subunidades en la estructura, la unión de oxígeno aumenta a medida que la primera molécula de oxígeno se une al primer grupo hemo. Este proceso se identifica como unión cooperativa de oxígeno. La hemoglobina constituye el 96% del peso seco de un glóbulo rojo. Parte del dióxido de carbono también se une a la hemoglobina para su transporte desde los tejidos a los pulmones. El 80% del dióxido de carbono se transporta a través del plasma. La estructura de la hemoglobina se muestra en Figura 1.

Figura 1: Estructura de la hemoglobina

Función de la hemoglobina


Los glóbulos rojos transportan oxígeno

En los seres humanos, como en todos los mamíferos, los glóbulos rojos maduros carecen de núcleo. Esto permite que la célula tenga más espacio para almacenar hemoglobina, la proteína que se une al oxígeno, lo que permite que los glóbulos rojos transporten más oxígeno. Los glóbulos rojos también tienen forma bicóncava, esta forma aumenta su área de superficie para la difusión de oxígeno a través de sus superficies. En los vertebrados que no son mamíferos, como las aves y los peces, los glóbulos rojos maduros tienen un núcleo.

Vea una micrografía electrónica de glóbulos rojos en Albert
Biología molecular de la célula

Si un paciente tiene un nivel bajo de hemoglobina, una afección llamada anemia, puede parecer pálido porque la hemoglobina da a los glóbulos rojos y, por lo tanto, a la sangre, su color rojo. También pueden cansarse fácilmente y sentir dificultad para respirar debido al papel esencial de la hemoglobina en el transporte de oxígeno desde los pulmones a cualquier lugar del cuerpo que lo necesite.


Diferencia entre hemoglobina y mioglobina

La mioglobina y la hemoglobina son hemoproteínas que tienen la capacidad de unirse al oxígeno molecular. Estas son las primeras proteínas en tener su estructura tridimensional resuelta por cristalografía de rayos X. Las proteínas son polímeros de aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos. Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Según su forma general, estas proteínas se clasifican en proteínas globulares. Las proteínas globulares tienen formas algo esféricas o elipsoidales. Las diferentes propiedades de estas proteínas globulares únicas ayudan al organismo a cambiar las moléculas de oxígeno entre ellas. El sitio activo de estas proteínas especiales consiste en una protoporfirina IX de hierro (II) encapsulada en una bolsa resistente al agua.

La mioglobina se presenta como una proteína monomérica en la que la globina rodea un hemo. Actúa como transportador secundario de oxígeno en el tejido muscular. Cuando las células musculares están en acción, necesitan una gran cantidad de oxígeno. Las células musculares usan estas proteínas para acelerar la difusión de oxígeno y tomar oxígeno para momentos de respiración intensa. La estructura terciaria de la mioglobina es similar a la estructura típica de una proteína de glóbulo soluble en agua.

La cadena polipeptídica de la mioglobina tiene 8 hélices α derechas separadas. Cada molécula de proteína contiene un grupo protésico hemo y cada residuo hemo contiene un átomo de hierro central unido coordinadamente. El oxígeno está unido directamente al átomo de hierro del grupo protésico hemo.

La hemoglobina se presenta como una proteína tetramérica en la que cada subunidad consiste en una globina que rodea a un hemo. Es el portador de oxígeno de todo el sistema. Se une a las moléculas de oxígeno y luego es transportado a través de la sangre por los glóbulos rojos.

En los vertebrados, el oxígeno se difunde a través del tejido pulmonar hacia los glóbulos rojos. Dado que la hemoglobina es un tetrámero, puede unir cuatro moléculas de oxígeno a la vez. Luego, el oxígeno unido se distribuye por todo el cuerpo y se descarga de los glóbulos rojos a las células que respiran. Luego, la hemoglobina toma el dióxido de carbono y lo devuelve a los pulmones. Por lo tanto, la hemoglobina sirve para suministrar el oxígeno necesario para el metabolismo celular y elimina el producto de desecho resultante, el dióxido de carbono.

La hemoglobina consta de varias cadenas polipeptídicas. La hemoglobina humana se compone de dos subunidades α (alfa) y dos β (beta). Cada subunidad α tiene 144 residuos y cada subunidad β tiene 146 residuos. Las características estructurales de las subunidades α (alfa) y β (beta) son similares a las de la mioglobina.

Hemoglobina vs mioglobina

• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre mientras que la mioglobina transporta o almacena oxígeno en los músculos.

• La mioglobina consta de una sola cadena polipeptídica y la hemoglobina consta de varias cadenas polipeptídicas.

• A diferencia de la mioglobina, la concentración de hemoglobina en los glóbulos rojos es muy alta.

• Al principio, la mioglobina se une a las moléculas de oxígeno con mucha facilidad y últimamente se satura. Este proceso de unión es muy rápido en la mioglobina que en la hemoglobina. La hemoglobina inicialmente se une al oxígeno con dificultad.

• La mioglobina se presenta como una proteína monomérica, mientras que la hemoglobina se presenta como una proteína tetramérica.

• Hay dos tipos de cadenas polipeptídicas (dos cadenas α y dos cadenas β) presentes en la hemoglobina.

• La mioglobina puede unir una molécula de oxígeno llamada monómero, mientras que la hemoglobina puede unir cuatro moléculas de oxígeno, llamada tetrámero.

• La mioglobina se une al oxígeno con más fuerza que la hemoglobina.

• La hemoglobina puede unirse y descargar tanto oxígeno como dióxido de carbono, a diferencia de la mioglobina.


Mioglobina

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Mioglobina, una proteína que se encuentra en las células musculares de los animales. Funciona como una unidad de almacenamiento de oxígeno, proporcionando oxígeno a los músculos que trabajan. Los mamíferos buceadores como las focas y las ballenas pueden permanecer sumergidos durante largos períodos porque tienen mayores cantidades de mioglobina en sus músculos que otros animales.

Existe una gran similitud química entre la mioglobina y la hemoglobina, la proteína de unión al oxígeno de los glóbulos rojos. Ambas proteínas contienen un componente molecular llamado hemo, que les permite combinarse de forma reversible con el oxígeno. El grupo hemo, que contiene hierro, imparte un color marrón rojizo a las proteínas. El vínculo entre el oxígeno y la hemoglobina es más complejo que el que existe entre el oxígeno y la mioglobina y explica la doble capacidad que tiene la hemoglobina para transportar oxígeno y almacenarlo.

En contacto con la sangre venosa, el oxígeno se combina más fácilmente con la mioglobina que con la hemoglobina, favoreciendo la transferencia de oxígeno de la sangre a las células musculares. Por lo tanto, se proporciona el oxígeno que requiere el músculo activo para las reacciones bioquímicas que producen energía.

La mioglobina se ha obtenido en forma cristalina pura de muchas fuentes. Tiene un peso molecular de 16.700, aproximadamente una cuarta parte del de la hemoglobina. Aunque la porción hemo de todas las mioglobinas es la misma, las porciones de proteínas varían considerablemente entre especies.

La mioglobina ha sido de gran importancia en el esclarecimiento de la estructura de las proteínas. En 1962, una parte del Premio Nobel de Química fue otorgada a John C. Kendrew por su trabajo, utilizando la técnica de difracción de rayos X, que permitió la construcción de un modelo tridimensional de mioglobina cristalina de esperma de ballena.


¿Por qué los glóbulos rojos contienen hemoglobina y no mioglobina? - biología

Recogida de RBC O2 en los pulmones y distribuir ese O2 a todas las células del cuerpo. La O2 La molécula portadora en sangre es la hemoglobina (Hb). Los glóbulos rojos son esencialmente bolsas de hemo dedicadas a llevar O2. La hemoglobina es una proteína RBC que puede unirse reversiblemente a O2. Aproximadamente el 25% en volumen y el 33% en peso de un glóbulo rojo se compone de hemoglobina (Hb). La hemoglobina es la proteína que imparte el color rojo a la sangre.

Hemoglobina (Hb) en g / 100 mL de sangre (% p / v)

14-20 g de hemoglobina / 100 ml de sangre en bebés

13-18 g de hemoglobina / 100 mL de sangre en hombres adultos

12-16 g de hemoglobina / 100 mL de sangre en mujeres adultas

La hemoglobina es una metaloproteína conjugada con 4 subunidades de polipéptidos globulares 2 alfa y 2 beta globinas. Cada globina contiene una estructura de anillo de porfirina llamada hemo (un anillo de porfirina está hecho de 4 grupos pirol que contienen nitrógeno unidos por puentes de metilo). Cada grupo hemo se une covalentemente a un hierro ferro central (Fe 2+). Es el hierro ferro (Fe 2+) en el medio de cada uno de los anillos de hemo el que puede unir O2. De los 6 sitios de unión potenciales en cada uno de los 4 Fe 2+, 4 están unidos al anillo de porfirina (el anillo hemo), 1 está unido a un residuo de histidina (el aminoácido His) dentro de la porción de globina de la hemoglobina, y el sitio de unión restante está disponible para unir 1 molécula de O2, monóxido de carbono (CO) u otra cosa. Por tanto, cada hemoglobina puede transportar 4 O2's. Un glóbulo rojo contiene 250 millones de moléculas de Hb (es decir, un glóbulo rojo puede transportar hasta mil millones de moléculas de O2).

La Hb fetal (humanos y bovinos) tiene gamma en lugar de beta globinas. Las globinas alfa y gamma tienen una mayor afinidad por el O2 que las subunidades beta. Por tanto, la Hb fetal tiene una mayor afinidad por O2 que la Hb del adulto. Esta mayor afinidad por O2 ayuda a la Hb fetal a extraer O2 de Hb materna. Una respuesta pronunciada al efecto Bohr permite que la Hb fetal descargue O2 en los tejidos. El efecto Bohr se discutirá en detalle a continuación, básicamente, el efecto Bohr se refiere a un mecanismo por el cual el ácido en los tejidos ayuda a O2 descarga de Hb, para promover O2 Entrega a los tejidos el efecto Bohr es muy fuerte en el feto. ¡Diremos más sobre la Hb fetal a continuación!

Más del 98% de la O2 transportado en la sangre está unido a la Hb, el resto está en forma disuelta en el plasma recuerde, los gases se pueden disolver en líquidos, de la misma manera que una bebida carbonatada contiene una gran cantidad de CO disuelto2. O2 La "carga" sobre Hb se produce en los pulmones. A medida que la Hb aumenta O2 en los pulmones, descarga CO2 y H +. Cuando O2 se une a la Hb, la Hb asume una nueva conformación llamada & quotoxihemoglobina, que tiene un tono rojo brillante. O2 La "descarga" se produce en los tejidos para dar "desoxihemoglobina" (Hb reducida) que es de color rojo oscuro. A medida que la Hb descarga O2 en los tejidos, recoge CO2 y H +.

Aproximadamente el 20% del CO2 transportado en la sangre se une a los aminoácidos de las porciones de globina de la hemoglobina. Por lo tanto, Hb que transporta CO2 se llama & quotcarbaminadohemoglobina. '' La carbaminohemoglobina tiene un tinte azul, de modo que la sangre venosa es más oscura que la sangre arterial (NOTA: la sangre venosa NO es azul debido a la falta de O2) la sangre arterial es roja y la sangre venosa es más oscura con un tinte azul cian. Aproximadamente el 60% del CO2 transportado en los glóbulos rojos es manejado por las enzimas anhidrasa carbónica de las membranas de los glóbulos rojos (ver la ecuación de amortiguación de bicarbonato). El 20% restante del CO2 se transporta como gas disuelto en el plasma de la misma manera que el CO2 ¡el gas se disuelve en bebidas carbonatadas!

O2 y compañía2 llevar funciones de Hb

El efecto Haldane: El efecto Haldane afirma que la Hb desoxigenada tiene una mayor afinidad por el CO2 que oxyHb. Por lo tanto, O2 la liberación en los tejidos facilita el CO2 recogida mientras O2 la captación en los pulmones facilita el CO2 liberación. Asimismo, CO2 recogida en los tejidos facilita O2 soltar mientras CO2 liberación en los pulmones promueve O2 recoger. En realidad, el intercambio de O2 y compañía2 está ocurriendo al mismo tiempo por lo que O2 asistente de carga y descarga CO2 descarga y carga en los pulmones y tejidos, respectivamente. Del mismo modo, CO2 asistente de carga y descarga O2 descarga y carga en los tejidos y los pulmones, respectivamente.

El efecto Bohr: El efecto Bohr establece que la Hb desoxigenada tiene una mayor afinidad por el H + que la oxihemoglobina. Por lo tanto, O2 liberación en los tejidos facilita la captación de H + mientras que O2 la captación en los pulmones facilita la liberación de H +. Asimismo, la captación de H + en los tejidos facilita el O2 liberación mientras que la liberación de H + en los pulmones promueve O2 recoger. En realidad, el intercambio de O2 y H + también ocurre al mismo tiempo, por lo que O2 La carga y descarga ayudan a la descarga y carga de H + en los pulmones y los tejidos, respectivamente. Del mismo modo, la carga y descarga de H + ayuda a O2 descarga y carga en los tejidos y los pulmones, respectivamente.

Por lo tanto, CO2 es transportado por CO2 unión a Hb (es decir, 20% de CO2 se transporta en forma de carbaminohemoglobina), mediante el método de la anhidrasa carbónica (60%) y como CO2 disuelto en plasma (20%). La anhidrasa carbónica es una enzima que promueve la conversión de CO2 + H2O a H2CO3 (ácido carbónico). La mayor parte del CO2 extraído del cuerpo, luego, se transporta al pulmón en forma de ácido carbónico. Cuando la sangre llega a los pulmones, el CO2 transportado en plasma se expulsa en el gas espiratorio, el CO2 transportado a los pulmones unido a la hemoglobina se libera y se expulsa en el gas espiratorio, y el CO2 transportado a los pulmones en forma de ácido carbónico se convierte de nuevo en CO2 y expulsado en el gas espiratorio. Vea una imagen que se desarrolla aquí. no importa como el CO2 se transporta a los pulmones, todo se expulsa en el gas espiratorio.

Figura: cambios en la O2 curva de carga / descarga: las flechas de la figura indican la dirección en la que cada efecto especificado desplazará la curva. Al interpretar esta figura, recuerde que un desplazamiento a la izquierda representa un aumento en la afinidad de la Hb por O2. Un desplazamiento a la izquierda significa que la Hb estará saturada (cargada) con O2 en presencia de O inferior2 concentraciones. Un desplazamiento a la derecha representa una disminución en la afinidad de la Hb por O2, lo que significa que O2 se libera (descarga) más fácilmente de la Hb.

H + y CO2 la unión a la Hb, en los tejidos, desplaza el O2 curva de carga a la derecha, lo que significa que la cantidad de O2 requerido para mantener O2 la saturación aumenta (es decir, la afinidad por O2 disminuye). Este efecto (este desplazamiento a la derecha causado por CO2 y unión de H +) promueve O2 descarga de hemoglobina en los tejidos esto obviamente promueve O2 entrega a los tejidos!

En los pulmones, la O2 la curva de carga se desplaza hacia la izquierda como H + y CO2 se liberan (es decir, la afinidad de la Hb por O2 aumenta y disminuye la concentración de O2 se requiere para saturar la Hb con O2). Este efecto en el pulmón aumenta la afinidad de la Hb por O2 y promueve O2 loading onto Hb!

These shifts in the O2 loading/unloading curve are particularly important to O2 unloading at the tissues. Without this shift, the O2 concentration in the tissues would have to be considerably decreased for O2 to be unloaded from Hb (ie. the tissue would have to become severely hypoxic to achieve O2 release, which is not the case). O2 can be effectively released at the tissues because of H + and CO2 pickup (the Bohr and Haldane effect), with very little decrease in tissue O2 concentración.

Nota: the right shift in the O2 loading curve at the tissues is partly due to H + pickup (80% due to the Bohr effect) and partly due to CO2 pickup (20% due to the Haldane effect). Remember, the Bohr effect is even more pronounced in the fetus!

The Bohr and Haldane effects are allosteric effects caused by binding of different ligands at different spots on Hb. "Allosteric" effects are associated with "shape changes" in molecules. The Bohr and Haldane effects change the shape of the hemoglobin molecule, resulting in an increase in the affinity of the Hb for O2 at the lung and a decrease in the affinity of Hb for O2 at the tissue. The shape changes in Hb, therefore, promote O2 uptake at the lung and O2 release at the tissues. Together, the reactions are referred to as HALI (heterotropic allosteric ligand interaction = the sum effect of the Bohr-Haldane Effects).

If Bohr and Haldane had worked together, they would have adequately described this overall sequence of events. Thus, the 3 components (H + , O2, CO2) facilitate the movement of one another onto and off of the Hb molecule.

2,3-DPG is a metabolite found in the anaerobic glycolysis pathway. Remember, RBC's must produce ATP through anaerobic glycolysis as RBC's have no mitochondria. One molecule of DPG interacts with one molecule of Hb. 2,3-DPG binds to partially deoxygenated Hb. By partially deoxygenated Hb, we mean Hb which has lost the O2 from the beta chains but still has O2 on the alpha chains. At the tissues, the beta chains lose their O2 very easily, but the alpha chains continue to hold on to their O2 very tightly. DPG slides into the cavity left between the two beta chains after they release their O2 DPG is heavily negatively charged and binds nicely to the positive charges provided by the amino acids of the beta globin chains. To put it simply, after the beta chains release their O2, which comes off fairly easily at the tissues, a molecule of DPG slides between the 2 deoxygenated beta chains.

DPG binding between the deoxygenated beta chains changes the shape of Hb (an "allosteric" effect) and this shape change promotes the release of the O2's from the 2 alpha chains at the tissue. When O2 loads back onto the beta-globins at the lungs, the 2,3-DPG is physically squeezed out from between the beta chains.

Thus, DPG binding shifts the O2 loading/unloading curve further to the right, even further to the right than H + or CO2 (ie. a fairly extreme shift) to help unload O2 at the tissues. Old RBC's don't produce DPG as effectively as young RBC's and, therefore, do not release O2 as readily at the tissues as do young RBC's.

In an anemia, DPG production by RBC's is increased to cause a further right shift in the O2 loading/unloading curve so that O2 unloading at the tissues is even more efficient (ie. the body tries to compensate for the loss of O2 carrying capacity by increasing the efficiency of O2 unloading from RBC's at the tissues). DPG production is also increased in persons living at high altitudes, and is one of the benefits obtained by athletes living at high altitudes the increase in DPG makes O2 delivery to their tissues considerably more efficient! Remember, the basic physiological rationale for the "live high, train low," paradigm is.

living at high altitudes increases DPG production, mitochondrial concentrations, EPO production and hematocrit

training at low altitudes allows one to perform at peak levels of activity for longer periods of time, increasing the benefit of each exercise session

Hb without DPG only releases O2 with 50% efficiency (ie. without DPG, O2 is not unloaded from the alpha chains). Functionally speaking, the effective O2 carrying capacity of Hb without DPG is more similar to that of myoglobin than of normal Hb.

DPG in Refrigerated or Frozen Stored Blood:

Blood in cold storage contains glucose as a potential substrate for ATP production, but the glycolytic enzymes do not work well in the cold. Remember, DPG is produced as a byproduct of glycolysis. Thus, DPG levels decrease in refrigerated (stored) blood. Thus, if refrigerated whole blood is stored for too long, it becomes less efficient at O2 unloading, because it contains less DPG!

DPG decreases so much by the time the blood is 10 days old that the Hb affinity for O2 es en realidad aumentado such that less O2 is released from Hb which has been refrigerated for 10 days. For this reason, refrigerated blood is not normally stored beyond 21 days if refrigerated blood older than 21 days is transfused, it picks up O2 at the lung but will not release the O2 at the tissues. Transfusion of blood older than 21 days actually impairs O2 transfer to the tissues. When older refrigerated blood is returned to the body, the levels of DPG present in the blood will gradually increase, but the initial decline in O2 carrying capacity following transfusion should be considered potentially dangerous. Blood which is to be used for planned autologous transfusions (planned surgeries, for example), should be frozen if it will not be used within a few weeks. and must be frozen if it is to be stored for 42 days or more. While improving cell freezing technologies (development of less toxic cryoprotectants) allows cells to be frozen indefinitely, frozen blood is generally used within 1 year, but is readily frozen for 10 years or more.

Remember, DPG levels are increased in people living at high elevations, such that the efficiency of O2 unloading from their Hb at the tissues is increased.

Fetal hemoglobin is very similar in structure to that of "adult" hemoglobin with a minor exceptions. Fetal Hb does not have beta subunits. Fetal Hb has alpha subunits, which are identical to the alpha subunits of adult Hb, and gamma subunits. Beta subunits in "adult" Hb are almost identical to the gamma subunits of fetal Hb, with only slight differences between the amino acid sequences of gamma and beta subunits. Even though the differences in the amino acid sequence of the gamma and beta subunits are minor, there are distinct functional differences between fetal gamma and adult beta subunits.

1. Alpha subunits have a higher affinity for O2 than either beta or gamma subunits. However, gamma subunits (fetal) have a higher affinity for O2 than do beta subunits. This helps the fetal circulation to obtain O2 from the beta subunits of maternal Hb. Thus, the oxygen loading/unloading curve for fetal Hb is shifted far to the left of the curve for adult Hb (fetal Hb will load at lower O2 concentrations).

2. Fetal Hb does not respond to DPG as fetal Hb has no beta globins for DPG binding.

3. Fetal Hb responds dramatically to the Bohr effect. When fetal Hb picks up H + at the fetal tissues, the O2 saturation curve shifts strongly to the right to readily release O2 to the tissues. This exaggerated response of fetal Hb to H + pickup (to the Bohr effect) more than compensates for the lack of DPG in fetal Hb.

changes in hemoglobin at birth

1. Hb quickly becomes less responsive to the Bohr effect. However, now that the neonate is "out of the womb," increased physical activity results in greater H + production in the tissues the resultant greater H + concentration in the tissues helps unload O2 from Hb at the tissues.

2. A gradual increase in DPG production increases the efficiency of O2 unloading from Hb at the tissues, particularly as the neonate is aging and its fetal Hb is being replaced with "adult" Hb. The term "adult" Hb simply refers to Hb produced following birth, that is, Hb with alpha and beta subunits.

3) A gradual reduction in the affinity of Hb for O2 como gamma globin decreases and beta globin increases will also assist in O2 unloading from Hb at the tissues.

David Currie.
Copyright 2000. All rights reserved.
Revised: January 05, 2009


Las células rojas de la sangre

Red blood cells are the key to life. They are constantly traveling through your body, delivering oxygen and removing waste. If they didn’t do their job, you would slowly die.

Red blood cells contain a protein called hemoglobin that gives blood its red hue. Hemoglobin contains iron, which makes it an excellent vehicle for transporting oxygen and carbon dioxide.

As blood passes through the lungs, oxygen molecules attach to the hemoglobin. When the blood passes through the body’s tissue, the hemoglobin releases oxygen to the cells. The empty hemoglobin molecules then bond with the tissue’s carbon dioxide or other waste gasses to transport them away.

Over time, red blood cells get worn out and eventually die. The average life cycle of a red blood cell is only 120 days. But don’t worry! Your bones are continually producing new blood cells.


Las células rojas de la sangre

Red blood cells, or erythrocytes (erythro- = &ldquored&rdquo -cyte = &ldquocell&rdquo), specialized cells that circulate through the body delivering oxygen to other cells, are formed from stem cells in the bone marrow. In mammals, red blood cells are small, biconcave cells that, at maturity, do not contain a nucleus or mitochondria they are only 7&ndash8 µm in size. In birds and non-avian reptiles, red blood cells contain a nucleus.

The red coloring of blood comes from the iron-containing protein hemoglobin (see [a] in ) The principal job of this protein is to carry oxygen, but it transports carbon dioxide as well. La hemoglobina se empaqueta en los glóbulos rojos a una tasa de aproximadamente 250 millones de moléculas de hemoglobina por célula. Cada molécula de hemoglobina une cuatro moléculas de oxígeno de modo que cada glóbulo rojo transporta mil millones de moléculas de oxígeno. There are approximately 25 trillion red blood cells in the five liters of blood in the human body, which could carry up to 25 sextillion (25 × 10 21 ) molecules of oxygen at any time. In mammals, the lack of organelles in erythrocytes leaves more room for the hemoglobin molecules. The lack of mitochondria also prevents use of the oxygen for metabolic respiration. Only mammals have anucleated red blood cells however, some mammals (camels, for instance) have nucleated red blood cells. La ventaja de los glóbulos rojos nucleados es que estas células pueden sufrir mitosis. Los glóbulos rojos anucleados se metabolizan anaeróbicamente (sin oxígeno), haciendo uso de una vía metabólica primitiva para producir ATP y aumentar la eficiencia del transporte de oxígeno.

Figura ( PageIndex <1> ): Different oxygen-carrying proteins: (a) In most vertebrates, hemoglobin delivers oxygen to the body and removes some carbon dioxide. Hemoglobin is composed of four protein subunits, two alpha chains and two beta chains, and a heme group that has iron associated with it. The iron reversibly associates with oxygen in so doing, it is oxidized from Fe2+ to Fe3+. (b) In most mollusks and some arthropods, hemocyanin delivers oxygen. Unlike hemoglobin, hemolymph is not carried in blood cells, but floats free in the hemolymph. Copper, instead of iron, binds the oxygen, giving the hemolymph a blue-green color. (c) In annelids, such as the earthworm and some other invertebrates, hemerythrin carries oxygen. Like hemoglobin, hemerythrin is carried in blood cells and has iron associated with it, but despite its name, hemerythrin does not contain heme.

No todos los organismos utilizan la hemoglobina como método de transporte de oxígeno. Invertebrates that utilize hemolymph rather than blood use different pigments containing copper or iron to bind to the oxygen. Hemocyanin, a blue-green, copper-containing protein is found in mollusks, crustaceans, and some of the arthropods ( b). Chlorocruorin, a green-colored, iron-containing pigment, is found in four families of polychaete tubeworms. Hemerythrin, a red, iron-containing protein, is found in some polychaete worms and annelids ( c). Despite the name, hemerythrin does not contain a heme group its oxygen-carrying capacity is poor compared to hemoglobin.

The small size and large surface area of red blood cells allow for rapid diffusion of oxygen and carbon dioxide across the plasma membrane. In the lungs, carbon dioxide is released while oxygen is taken in by the blood. In the tissues, oxygen is released from the blood while carbon dioxide is bound for transport back to the lungs. Los estudios han encontrado que la hemoglobina también se une al óxido nitroso (NO). Nitrous oxide is a vasodilator: an agent that causes dilation of the blood vessels, thereby reducing blood pressure. It relaxes the blood vessels and capillaries which may help with gas exchange and the passage of red blood cells through narrow vessels. Nitroglycerin, a heart medication for angina and heart attacks, is converted to NO to help relax the blood vessels, increasiing oxygen flow throughout the body.

A characteristic of red blood cells is their glycolipid and glycoprotein coating these are lipids and proteins that have carbohydrate molecules attached. En los seres humanos, las glucoproteínas y los glucolípidos de la superficie de los glóbulos rojos varían de un individuo a otro, produciendo los diferentes tipos de sangre, como A, B y O.Los glóbulos rojos tienen una vida media de 120 días, momento en el que se descomponen y reciclado en el hígado y el bazo por los macrófagos fagocíticos, un tipo de glóbulo blanco.


¿Por qué los glóbulos rojos no tienen núcleo?

Los glóbulos rojos no tienen núcleo, porque la mayor parte de su masa está formada por hemoglobina, un compuesto que transporta gases, como oxígeno y dióxido de carbono. De hecho, alrededor de un tercio de un glóbulo rojo se dedica solo a la hemoglobina, por lo que no queda espacio para un núcleo o muchas de las estructuras que tienen otras células.

Los glóbulos rojos se ven como discos planos que viajan por el cuerpo en los vasos sanguíneos. Llevan oxígeno a los tejidos y eliminan el dióxido de carbono de ellos. La hemoglobina juega un papel importante en los glóbulos rojos, porque transporta el oxígeno que nutre las células y elimina el dióxido de carbono para evitar que se acumule en las células.

En la forma madura, los glóbulos rojos, o eritrocitos, no tienen núcleos, sin embargo, no siempre han estado sin núcleos. En sus formas inmaduras, los glóbulos rojos tenían núcleos. Una forma intermedia de glóbulos rojos, denominada normoblasto, expulsa sus núcleos a medida que la cantidad de hemoglobina se acumula en el glóbulo en desarrollo. El glóbulo rojo inmaduro todavía puede fabricar hemoglobina sin la ayuda de un núcleo.

Debido a que los glóbulos rojos no tienen núcleo, tienden a vivir solo unos 120 días, que es una vida útil mucho más corta que la de otros tipos de células. Los núcleos son importantes para las células porque controlan las sustancias que se producen en la célula. Sin los núcleos para reponer lo que se agota en la célula, el eritrocito eventualmente morirá cuando se quede sin recursos.